logo

Apakah bahan yang dipecahkan oleh amilase?

AMYLASE - AMYLASE, enzim pencernaan yang dirembeskan oleh kelenjar air liur (salivary amylase) dan pankreas (pankreas amylase). Menggalakkan pencernaan dengan memisahkan pati menjadi MALTOZE (disakarida) dan GLUCOSE (monosakarida)... Kamus Ensiklopedik Ilmiah dan Teknikal

amylase - ptyalin, diastase, glycolidase, enzyme Kamus sinonim Rusia. kata nama amilase, bilangan sinonim: 6 • glikolidase (2) •… Kamus sinonim

amilase - [dari gr.] - enzim yang memecah kanji (amilosa) dan mendorong penukarannya menjadi gula (menjadi maltosa dan glukosa); terkandung dalam air liur, dalam jus pankreas, dalam malt Big Dictionary of Foreign Words. Rumah penerbitan "IDDK", 2007... Kamus perkataan asing dari bahasa Rusia

AMYLASE - AMYLASE, AMYOLOLYTIC ENZYME (dari pati amilum Latin, akhiran aza yang mencirikan enzim), enzim yang memecah kanji (lihat), serta glikogen, melalui satu siri peringkat pertengahan hingga maltosa (malt szhar). Ini tetap tidak dapat diselesaikan...... Ensiklopedia Perubatan Hebat

amylase - - [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Topik bioteknologi EN amilase… Panduan penterjemah teknikal

Amylase - * amylase * amulase - enzim yang menghidrolisis ikatan glikosid dalam polisakarida... Genetik. Kamus ensiklopedik

AMYLASE - (amilase) enzim yang terdapat dalam air liur dan jus yang dirembeskan oleh pankreas semasa pencernaan pati, apabila dipecah menjadi glukosa, maltosa dan dekstrin. Amilase juga menghidrolisis glikogen untuk membentuk glukosa, maltosa dan...... Kamus Perubatan Penjelasan

amylase - amilazė statusas T sritis chemija apibrėžtis Fermentas, skaidantis polisacharidų α 1,4 glikozidinius ryšius. atitikmenys: angl. amylase rus. amilase... Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

amilase - (syn. diastase usang) nama am enzim kelas hidrolase yang menjadi pemangkin hidrolisis pati, glikogen dan poli dan oligosakarida yang berkaitan dengan pembelahan ikatan glikosidik antara 1 m dan 4 m atom karbon... Kamus Perubatan Komprehensif

Amylase - lihat Diastase dan Enzim... Kamus Ensiklopedik F.A. Brockhaus dan I.A. Efron

E1100 Amilase

Amylase (Amylase, E1100)

Amilase adalah enzim, enzim yang memecah kanji menjadi oligosakarida, iaitu enzim yang diperlukan untuk proses pencernaan. Amilase didaftarkan sebagai bahan tambahan makanan yang dikelaskan sebagai bahan tambahan (calorizator). Dalam klasifikasi bahan tambahan makanan antarabangsa, amilase mempunyai indeks E1100.

Ciri umum E1100

Amilase adalah enzim pertama yang ditemui secara kimia. Pada tahun 1833, orang Perancis Anselm Payen memperoleh diastase, yang merupakan enzim yang mampu memecah kanji menjadi maltosa. Amilase mempunyai beberapa jenis, oleh itu, ia adalah zat serbuk dari coklat kekuningan hingga putih, atau larutan berair dari warna amber tepu, atau pasta kuning gelap. Terdapat tiga jenis amilase:

  • α-amilase, atau enzim yang bergantung pada kalsium, terdapat di dalam badan haiwan dan manusia;
  • β-amilase, terdapat pada tumbuhan, kulat dan bakteria, penyebab kemanisan buah-buahan dan buah beri;
  • γ-amilase, aktif dalam persekitaran berasid.

Kebaikan dan keburukan amilase

Amilase dihasilkan oleh kelenjar air liur dan pankreas badan; enzim sangat penting untuk proses pencernaan. Rasa manis yang muncul setelah mengunyah makanan yang mengandungi pati berpanjangan dipicu oleh amilase yang terdapat dalam air liur. Amilase diperlukan untuk pencernaan normal.

Permohonan E1100

E1100 digunakan dalam industri makanan sebagai penambah tepung dalam penghasilan adunan dan roti, memberikan kemegahan produk akhir dan rasa tertentu. Ia digunakan sebagai ramuan dalam ubat pankreas untuk membantu menormalkan pencernaan. Juga terkandung dalam serbuk cuci, menguraikan pati dalam cucian.

Penggunaan E1100 (Amilase) di Rusia

Di wilayah Persekutuan Rusia, E1100 tidak termasuk dalam senarai "Bahan tambahan makanan untuk pengeluaran produk makanan" menurut SanPiN 2.3.2.2364-08 sejak 2008.

Jumlah amilase dalam serum

Amylase - salah satu enzim dalam jus pencernaan, yang dirembeskan oleh kelenjar air liur dan pankreas.

Diastase, serum amilase, alpha-amylase, serum amylase.

Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serum amylase, blood amylase.

Kaedah kolorimetrik kinetik.

U / L (unit seliter).

Biomaterial apa yang boleh digunakan untuk penyelidikan?

Cara persiapan kajian dengan betul?

  1. Jangan makan selama 12 jam sebelum pemeriksaan.
  2. Hilangkan tekanan fizikal dan emosi dan jangan merokok 30 minit sebelum kajian.

Maklumat umum mengenai kajian

Amilase adalah salah satu daripada beberapa enzim yang dihasilkan di pankreas dan terdapat dalam jus pankreas. Lipase menguraikan lemak, protease menguraikan protein, dan amilase menguraikan karbohidrat. Dari pankreas, jus pankreas yang mengandungi amilase, melalui saluran pankreas memasuki duodenum, di mana ia membantu mencerna makanan.

Biasanya, hanya sebilangan kecil amilase yang beredar di aliran darah (kerana pembaharuan sel di pankreas dan kelenjar air liur) dan memasuki air kencing. Sekiranya kerosakan pada pankreas terjadi, seperti pada pankreatitis, atau jika saluran pankreas disekat oleh batu atau tumor, amilase mula memasuki aliran darah dalam jumlah besar dan kemudian ke dalam air kencing.

Amilase dalam jumlah kecil dihasilkan di ovari, usus, bronkus, dan otot rangka.

Untuk apa kajian ini digunakan?

  • Untuk mendiagnosis pankreatitis akut atau kronik dan penyakit lain yang melibatkan pankreas dalam proses patologi (bersama dengan ujian lipase).
  • Untuk memantau rawatan barah yang mempengaruhi pankreas.
  • Untuk memastikan saluran pankreas tidak terganggu setelah batu empedu dikeluarkan.

Apabila kajian dijadualkan?

  • Apabila pesakit mempunyai tanda-tanda patologi pankreas:
    • sakit yang kuat di perut dan belakang ("sakit pinggang"),
    • kenaikan suhu,
    • hilang selera makan,
    • muntah.
  • Semasa memantau pesakit dengan penyakit pankreas dan memantau keberkesanan rawatannya.

Apa maksudnya hasilnya?

Nilai rujukan: 28 - 100 U / l.

Punca Peningkatan Aktiviti Amilase Serum

  • Pankreatitis akut. Dalam penyakit ini, aktiviti amilase boleh melebihi tahap yang dibenarkan sebanyak 6-10 kali. Peningkatan biasanya berlaku 2-12 jam selepas kerosakan pada pankreas dan berterusan selama 3-5 hari. Kemungkinan kesakitan akut disebabkan oleh pankreatitis akut cukup tinggi jika aktiviti amilase melebihi 1000 U / L. Walaupun begitu, pada sesetengah pesakit dengan pankreatitis akut, penunjuk ini kadang-kadang meningkat sedikit atau tetap normal. Secara amnya, aktiviti amilase tidak menggambarkan keparahan penglibatan pankreas. Sebagai contoh, dengan pankreatitis besar-besaran, kebanyakan sel yang menghasilkan amilase boleh mati, sehingga aktivitinya tidak berubah.
  • Pankreatitis kronik. Pada pankreatitis kronik, aktiviti amilase pada mulanya meningkat secara sederhana, tetapi kemudian ia dapat menurun dan kembali normal apabila lesi pankreas memburuk. Penyebab utama pankreatitis kronik adalah alkoholisme.
  • Kecederaan pankreas.
  • Kanser pankreas.
  • Penyumbatan (batu, parut) saluran pankreas.
  • Apendisitis akut, peritonitis.
  • Perforasi (perforasi) ulser perut.
  • Dekompensasi diabetes mellitus - ketoasidosis diabetes.
  • Pengaliran keluar terganggu pada kelenjar air liur atau saluran air liur, seperti beguk (beguk).
  • Operasi pada organ perut.
  • Kolesistitis akut - keradangan pundi hempedu.
  • Halangan usus.
  • Kehamilan tuba yang terganggu.
  • Pecah aneurisma aorta.
  • Makroamilasemia adalah keadaan jinak yang jarang berlaku di mana amilase bergabung dengan protein besar dalam serum dan oleh itu tidak dapat melalui glomeruli ginjal, terkumpul di dalam serum.

Punca Penurunan Aktiviti Amilase Serum

  • Fungsi pankreas menurun.
  • Hepatitis yang teruk.
  • Cystic fibrosis (cystic fibrosis) pankreas adalah penyakit keturunan yang teruk yang berkaitan dengan kerosakan pada kelenjar rembesan luaran (paru-paru, saluran gastrointestinal).
  • Pembuangan pankreas.

Apa yang boleh mempengaruhi hasilnya?

  • Aktiviti amilase serum meningkat:
    1. pada wanita hamil,
    2. semasa mengambil captopril, kortikosteroid, kontraseptif oral, furosemide, ibuprofen, analgesik narkotik.
  • Kolesterol tinggi dapat menurunkan aktiviti amilase.
  • Pada pankreatitis akut, peningkatan amilase biasanya disertai dengan peningkatan aktiviti lipase.
  • Aktiviti amilase pada kanak-kanak dalam dua bulan pertama kehidupan adalah rendah, ia meningkat ke tahap dewasa pada akhir tahun pertama.

Siapa yang memerintahkan kajian?

Pengamal am, internis, ahli gastroenterologi, pakar bedah.

Amilase, Asas Amilase: α-Amilase, β-Amilase

Amilase, enzim kompleks amilolitik, α-amilase, β-amilase

Bentuk utama penyimpanan karbohidrat dalam biji tumbuhan dan ubi adalah pati. Transformasi enzimatik pati adalah inti dari banyak teknologi makanan. Oleh itu, enzim kompleks amilolitik asal tumbuhan, haiwan dan mikroba telah dikaji secara intensif sejak penemuan mereka oleh Kirchhoff pada tahun 1814 hingga sekarang..

Kumpulan enzim yang menghidrolisis pati (amilolitik) termasuk: α-amilase, β-amilase, glukoamilase, α-glukosidase, isoamilase, pullulanase. α-Amilase (α-1,4-glukan-4-glukanohidrolase, K.F.3.2.1.1) adalah enzim jenis endo yang menghidrolisis ikatan α-1,4-glikosidik dalam polisakarida kanji dan glikogen.

α-Amilase terdapat pada haiwan (air liur dan pankreas), pada tanaman (biji-bijian gandum, rai, barli), mereka dihasilkan oleh acuan dan bakteria.

Tindakan α-amilase, Alpha amilase

Tindakan α-amilase pada pati dicirikan oleh penurunan cepat dalam kelikatan larutan dan berat molekul oligosakarida. Enzim mempunyai pertalian yang jelas untuk ikatan glikosid yang jauh dari hujung molekul. Pembelahan ikatan glikosidik berlaku antara atom oksigen dan atom C1 residu glukosa. Serangan substrat adalah rawak dan boleh menjadi tunggal dan berganda, apabila beberapa serpihan secara berurutan dipisahkan dari substrat. Oligosakarida yang mengandungi kurang dari 3 unit glukosa menjalani hidrolisis. Semasa hidrolisis amilopektin dalam produk hidrolisis, bersama dengan oligosakarida linier, terdapat α-dekstrin, yang merupakan bahagian bercabang dari molekul amilopektin yang tidak dipengaruhi oleh tindak balas.

Proses pemisahan kanji dikesan dengan baik oleh reaksi produk dengan iodin. Warna biru khas untuk amilodekstrin yang mengandungi sekurang-kurangnya 45 unit glukosa (G45), ungu untuk dekstrin G35-G40, merah untuk eritrodekstrin G20-G30, dan coklat untuk dekstrin G12-G15. Achroodextrins yang tidak diwarnai dengan yodium mempunyai nilai tidak lebih dari 12 unit glukosa. Pembentukan achroodextrins melengkapkan tahap pertama hidrolisis kanji. Pengumpulan gula dengan berat molekul rendah berlaku pada tahap kedua, tidak bergerak, perlahan.

Pelbagai α-amilase, setelah terdedah kepada kanji yang berpanjangan, memecahnya menjadi campuran oligosakarida dengan kelebihan gula khas. Produk akhir pemecahan kanji - glukosa terbentuk dalam jumlah yang sedikit.

Dua Kumpulan Alpha-amilase

α-Amilase secara konvensional dibahagikan kepada dua kumpulan: penipisan dan penyucian. Yang pertama merangkumi enzim yang memecah tidak lebih daripada 40% ikatan glikosidik dalam kanji larut atau amilosa, dan yang terakhir memecah hingga 60%. Oleh itu, amilase saccharifying dari termophilic actinomycete menghidrolisis amilosa dengan pembentukan 77% maltosa, 17% maltotriose, 3.5% maltopentaose dan 2.5% glukosa, yang sepadan dengan tahap pembelahan sekitar 47% ikatan glikosidik. Di bawah tindakan mencairkan amilase bakteria pada pati larut, tahap pembelahan ikatan glikosidik adalah dari 16 hingga 30%, sementara maltoheksaosa, maltopenaosa atau maltosa boleh didapati sebagai produk hidrolisis utama. Amilase bakteria dari pati hidrolisis jenis saccharifying membentuk 70% maltosa dan glukosa. Amilase kulat mikroskopik tergolong dalam jenis saccharifying; semasa hidrolisis pati, sehingga 87% maltosa dan glukosa terbentuk.

Pembentukan produk pembelahan kanji di bawah tindakan α-amilase berlaku baik oleh mekanisme tindak balas hidrolitik dan oleh mekanisme transglikosilasi. Keupayaan untuk transglikosilasi lebih ketara dalam amilase jenis saccharifying. Dalam proses transglikosilasi, oligosakarida terbentuk, yang merupakan substrat yang baik untuk reaksi hidrolisis, yang menyumbang kepada pemecahan kanji yang lebih mendalam, peningkatan kepekatan glukosa dan maltosa dalam produk reaksi.

Alpha Amylases sangat meluas di dunia organik

α-Amilase (Alpha Amylases) sangat meluas di dunia organik. Mereka dijumpai pada haiwan, tumbuhan, mikroorganisma yang lebih rendah dan lebih tinggi. A-amilase bakteria dan mikromiset mempunyai aplikasi praktikal yang terbaik.

Mikroorganisma menghasilkan α-amilase dengan sifat fizikokimia yang berbeza. Berat molekul enzim dari pelbagai sumber adalah 16-76 kDa. Banyak amilase mengandungi kalsium dalam lingkungan 1 hingga 30 gram atom setiap mol protein. Kalsium sangat penting untuk aktiviti dan kestabilan amilase. Kehadiran kalsium lebih bersifat amylase jenis penipisan.

Beberapa amilase kulat merangkumi komponen karbohidrat. Sebilangan besar amilase yang dikaji aktif dalam medium yang kurang berasid dan neutral, khususnya, bakteria α-amilase yang dihasilkan pada skala besar dari kultur B. subtilis mempunyai optimum pada pH sekitar 6 (variasi kecil bergantung pada ketegangan pengeluar). Pengeluar α-amilase berasid diketahui berkaitan dengan p.p. Bacillus, Clostridium. Amilase asid mempunyai optimum pada pH 2-4. Beberapa jenis B. licheniformis mensintesis enzim yang aktif di zon alkali pada pH 9.5. Amilase kulat mikroskopik mempunyai optimum pada pH 4-5.

Suhu optimum untuk tindakan α-amilase strain mesofilik mikroorganisma biasanya tidak melebihi 70 ° C. Amilase kulat mempunyai optimum pada 45-60 ° C. Bakteria termofilik dapat mensintesis enzim dengan optimum 85-91 ° C. Enzim seperti ini sangat dihargai dalam biokatalisis industri..

Kesan suhu dan pH terhadap kestabilan amilase sangat penting untuk praktikal. Pemecahan cepat α-amilase bijirin pada pH 3.3-4.0, misalnya, memungkinkan untuk memanggang roti rai dari tepung yang mengandungi lebihan α-amilase pada nilai pH rendah untuk mencegah dekstrinasi pati yang berlebihan dan pembentukan bahan melekit di dalam serbuk.

Bercakap tentang kestabilan terma α-amilase dari pelbagai asal, mereka boleh disusun dalam baris berikut kerana ketahanan mereka terhadap haba menurun: amilase bakteria - amilase butir - amilase kulat.

α-Amilase adalah salah satu enzim dengan kestabilan terma yang cukup tinggi. Bakteria mesofilik menghasilkan enzim yang stabil pada suhu hingga 80 ° C, biasanya tidak lebih tinggi daripada 70 ° C. Amilase dari termofil dapat stabil. Oleh itu, B. licteniformis α-amilase, yang dihasilkan sebagai persediaan komersial Termamil, dengan kehadiran 1 mM CaCl2 dan 31.5% pati tidak kehilangan aktiviti pada 90 ° C, dan pada 100 ° C masa separuh pengaktifan lebih dari 3 jam.

Amylases bebas kalsium (yang disebut "benar"), sebagai peraturan, kurang termostabil daripada bergantung pada kalsium.

Hasil kerja terbaru dalam bidang kajian amilase menunjukkan bahawa dua jenis α-amilase terdapat dalam biji tanaman: α-amilase pematangan dan α-amilase percambahan.

Maturasi α-amilase disintesis dalam butiran pematangan, yang kemudian masuk ke bentuk laten, melokalisasi pada membran lapisan aleurone. Tahap pertama hidrolisis kanji semasa percambahan dilakukan oleh α-amilase ini. Dan hanya pada peringkat seterusnya, enzim yang baru disintesis - percambahan α-amilase dimasukkan dalam kerja. Sintesisnya dalam sel-sel embrio dan lapisan aleurone bermula pada kadar kelembapan butir melebihi 28%. Dua bentuk α-amilase biji bijirin berbeza dalam kestabilan terma: α-amilase pematangan pada 70 ° C kehilangan 50% aktivitinya, sementara α-amilase percambahan pada suhu ini hanya sedikit mengurangkan aktivitinya.

Mekanisme yang kuat untuk mengatur kadar degradasi butiran pati adalah sistem perencat protein amilase, yang banyak terdapat pada tanaman. Inhibitor protein berinteraksi secara selektif dengan amilase dan membentuk kompleks perencat amilase yang tidak aktif. Inhibitor amilase jus kentang sangat aktif. Inhibitor dengan dua pusat aktif (dua pusat) diasingkan dari bijirin gandum. Satu laman web aktif mempunyai perkaitan dengan protease dan mampu menyekat tindakannya. Laman web aktif lain mempunyai perkaitan dengan amilase. Oleh itu, satu perencat protein mampu menyekat kerja kedua-dua protease dan amilase. Dalam kompleks supramolekul yang dihasilkan, perencat melakukan peranan yang unik dari unit penghubung, menekan aktiviti enzim dari mekanisme tindakan yang berbeza.

Peningkatan teknologi α-amilase mikroba berjalan dalam dua arah utama: penciptaan penyediaan kestabilan terma yang tinggi untuk hidrolisis pati agar-agar dan persiapan yang sesuai untuk hidrolisis kanji mentah tanpa gelatin. Cara kedua menjanjikan pada masa depan Peralihan kepada penguraian pati suhu rendah, yang secara signifikan akan mengurangkan penggunaan tenaga dan mempermudah reka bentuk perkakasan proses hidrolisis.

Apakah bahan yang dipecahkan oleh amilase?

Promosi dan penjualan bahan tambahan makanan, antiseptik dan produk lain dari Alternatif NGO.

"Antiseptik Septocil"

Septosil. Bahan kimia isi rumah

Septosil adalah pilihan anda dalam memperjuangkan kesucian

"Petritest"

Ujian pantas mikrobiologi. Hasil pertama dalam 4 jam.

  • Adakah awak di sini:
  • Perpustakaan teknologi
  • Bir dan minuman
  • T.V. Meledina - Bahan mentah dan bahan tambahan dalam pembuatan bir

8.2.1. Amilase

Kumpulan enzim amilolitik merangkumi α- dan β-amilase, glukoamilase, isoamilase, pullulanase dan beberapa yang lain.

Persediaan enzim industri digunakan dalam proses tumbuk ketika memproses sebilangan besar biji-bijian yang tidak dicairkan dan bukannya malt. Dos ubat bergantung pada jenis dan jumlah pengganti malt, kualiti bijirin malt dan tidak dicairkan, jenis enzim dan aktiviti mereka dalam penyediaan enzim yang sesuai..

Semasa memproses sebilangan besar biji-bijian yang tidak dicairkan, enzim industri terutamanya mengimbangi kekurangan α-amilase dan dengan itu memastikan penjelasan lengkap dari kesesakan.

α-amilase adalah endozim. Pada fasa pertama, ia dengan cepat memecah ikatan amilosa α-1,4-glikosidik, terutamanya menjadi dextrin dengan berat molekul rendah. Sehubungan dengan itu, perubahan warna yang cepat berlaku ketika bertindak balas dengan larutan iodin. Fasa pertama pembelahan menuju ke titik akromatik dari reaksi iodin kanji, apabila 20 hingga 45% amilosa dibelah. Kemudian datang fasa kedua dengan kadar tindak balas yang lebih rendah, apabila α-amilase menguraikan dextrin dengan berat molekul rendah dan kandungan maltotriose, maltosa dan glukosa meningkat dalam campuran reaksi. Apabila ikatan α-1,4-glikosidik amilopektin dibelah oleh α-amilase, dextrin bercabang pertama dengan berat molekul rata terbentuk, kemudian - dekstrin dengan berat molekul rendah, dan kandungan maltosa dan glukosa meningkat.

β-amilase bertindak dalam tindak balas berantai dengan α-amilase, secara beransur-ansur melepaskan maltosa dari hujung rantai yang tidak mengurangkan. β-amilase tidak dapat memintas ikatan α-1,6-glikosidik, hidrolisis pati dihentikan pada dua atau tiga unit glukosa sebelum bercabang dan membatasi dekstrin terbentuk.

Semasa memproses barli dan pengganti malt lain, tetapi terutamanya dalam pengeluaran bir dengan tahap fermentasi yang tinggi, perlu menggunakan sediaan enzim yang memecah polisakarida dan produk hidrolisisnya di titik cabang molekul, iaitu enzim yang menghidrolisis α-1,6-glukosida komunikasi. Penggantian atau pengisian enzim malt dilakukan dengan menggunakan sediaan enzim yang mengandungi amyloglucosidase atau pullulanase. Kedua-dua enzim membelah ikatan α-1,6-glikosidik dekstrin bercabang dan meningkatkan kandungan maltosa dan maltotriose (sebagai akibat tindakan pullulanase) dan glukosa (kerana tindakan amiloglucosidase) dalam larutan. Dalam kes ini, amyloglucosidase juga memutuskan ikatan α-1,4. Hidrolisis bermula pada hujung rantai yang tidak mengurangkan, mengakibatkan pembentukan glukosa. Didapati bahawa pullulanase memberikan peningkatan tahap fermentasi yang lebih ketara daripada amyloglucosidase, kerana di bawah tindakannya, glukosa terbentuk terutama dari semua gula yang dapat ditapai.

Daripada persiapan enzim industri, sediaan dengan aktiviti α-amilase tinggi sangat sesuai untuk memastikan pemecahan kanji yang optimum dan mencapai sakrifikasi wort yang baik. Untuk memastikan tahap penapaian meningkat, ubat-ubatan dengan aktiviti amiloglucosidase tinggi biasanya digunakan..

Amilase

Ujian darah membantu mengenal pasti banyak proses patologi dalam badan. Dengan patologi sistem pencernaan, ujian darah biokimia sangat bermaklumat.

Amilase adalah salah satu petunjuk penting dalam biokimia. Ia adalah penanda utama keadaan pankreas. Penyimpangannya dari norma selalu menunjukkan adanya patologi badan..

Apakah amilase dalam ujian darah biokimia

Amylase adalah enzim yang terlibat dalam proses pencernaan.

Terdapat 2 jenis amilase:

  • Alpha amilase. Pengeluarannya dilakukan di pankreas (pada tahap yang lebih besar) dan kelenjar air liur;
  • Amylase pankreas adalah penyusun alpha amylase, dihasilkan secara eksklusif oleh pankreas dan terlibat secara aktif dalam proses pencernaan di duodenum.

Amilase dihasilkan oleh sel kelenjar pankreas dan merupakan sebahagian daripada jus pankreas.

Enzim amilase sangat penting bagi tubuh manusia.

Alpha-amilase dalam darah mempunyai fungsi berikut:

  • Pecahan kanji semasa pencernaan makanan. Proses ini bermula di mulut, kerana fakta bahawa amilase terdapat dalam air liur. Pati ditukar menjadi bahan yang lebih sederhana yang disebut oligosakarida;
  • Asimilasi karbohidrat dalam badan;
  • Pecahan glikogen menjadi glukosa, yang merupakan simpanan tenaga utama. Dialah yang menyediakan semua sel dan organ dengan tenaga yang diperlukan untuk hidup mereka..

Enzim amilase sangat penting untuk berfungsi dengan baik sistem pencernaan, oleh itu, kajian tahapnya paling sering diresepkan jika terdapat kecurigaan penyakit dan gangguan saluran pencernaan.

Sekiranya tidak ada patologi, amilase hanya boleh dijumpai di dalam usus. Namun, apabila pelbagai penyakit berlaku, ia memasuki aliran darah..

Petunjuk untuk analisis

Amilase adalah petunjuk perkembangan penyakit radang dan endokrin pada manusia. Petunjuk utama untuk ujian darah untuk amilase adalah:

  • Pankreatitis akut yang disyaki (keradangan pankreas). Analisis dilakukan sekiranya terdapat gejala seperti:
    • Loya;
    • Muntah;
    • Najis longgar yang kerap;
    • Sakit perut, sering berketul;
    • Kelemahan umum.
  • Pemburukan pankreatitis kronik. Aduan seperti penyakit akut;
  • Hepatitis (keradangan parenkim hati). Tanda-tanda penyakit:
    • Menyakitkan sakit di hipokondrium yang betul;
    • Hepatomegali (pembesaran hati);
    • Kepahitan di mulut;
    • Loya;
    • Kelemahan.
  • Kecurigaan terhadap perkembangan diabetes mellitus juga dapat menjadi petunjuk untuk kajian ini. Ini adalah patologi endokrin pankreas, yang menampakkan dirinya:
    • Haus yang kuat;
    • Polyuria (pembuangan air besar dalam jumlah besar);
    • Kulit kering dan membran mukus;
    • Kulit gatal;
    • Dalam kes-kes yang teruk, terdapat kehilangan kesedaran dan koma.
  • Tumor pankreas jinak dan malignan. Simptomologi mereka boleh berbeza-beza. Proses malignan boleh menjadi tidak simptomatik untuk masa yang lama. Oleh itu, semasa mengesan aduan dari badan ini, adalah mustahak untuk menentukan tahap amilase;
  • Parotitis - keradangan kelenjar air liur dengan penyumbatannya;
  • Kista di pankreas.

Persediaan untuk penyelidikan

Untuk menentukan tahap amilase, ujian darah biokimia ditetapkan. Agar hasilnya dapat dipercayai, anda perlu membuat persediaan dengan betul.

Pakar memberikan beberapa cadangan untuk mempersiapkan ujian alpha-amylase, yang harus diperhatikan dengan teliti:

  • Beberapa hari sebelum kajian, anda perlu melepaskan makanan berlemak, goreng dan pedas;
  • Pada malam pengambilan sampel darah, anda harus berhenti minum teh dan kopi. Sebaiknya minum air bersih bukan berkarbonat sahaja pada hari ini;
  • Sekiranya pesakit mengambil apa-apa ubat, maka perlu berunding dengan doktor mengenai kemungkinan gangguan dalam rawatan pada masa ujian makmal;
  • Tinggalkan sukan setiap hari, kerana aktiviti fizikal yang berlebihan mengganggu petunjuk;
  • Elakkan tekanan dan tekanan emosi;
  • Berhenti minum minuman beralkohol sehari sebelum analisis;
  • Pada waktu pagi pada hari menderma darah, anda tidak boleh makan, kerana kajian itu dilakukan ketika perut kosong. Hanya minum sebilangan kecil air (tidak lebih dari 200 mililiter) dibenarkan.

Cadangan untuk ujian darah:

  • Siapkan tempat tusukan (pengambilan darah). Sebagai peraturan, ini adalah siku lengan. Sekiranya anda perlu membebaskan tangan anda dari pakaian;
  • Sapukan trik vena pada lengan bawah, minta pesakit untuk "bekerja" dengan penumbuknya;
  • Rawat kulit dengan penyelesaian antiseptik (alkohol perubatan);
  • Masukkan jarum dan masukkan jumlah darah yang diperlukan ke dalam tabung uji atau picagari;
  • Pada akhir manipulasi, sapukan bebola kapas yang dibasahi alkohol ke luka, bengkokkan lengan pada sendi siku dan biarkan dalam kedudukan ini selama 10 minit. Ia perlu untuk menghentikan pendarahan..

Darah yang diambil dari pesakit dihantar ke makmal. Di sana, karbohidrat ditambahkan ke dalamnya, dan masa pemecahannya ditentukan. Berdasarkan petunjuk ini, hasilnya diuraikan..

Perlu diingat bahawa hanya seorang doktor yang dapat menguraikan hasilnya, dengan mengambil kira semua faktor.

Kadar amilase dalam darah

Harus diingat bahawa adalah kebiasaan untuk mengasingkan 2 jenis enzim ini dalam darah. Ia adalah pankreas dan alpha-amylase. Oleh itu, norma mereka berbeza. Di setiap makmal, indikator mungkin sedikit berbeza, kerana reagen berbeza digunakan. Oleh itu, terdapat lajur dalam bentuk hasil yang menunjukkan had norma untuk makmal ini. Walau bagaimanapun, terdapat standard prestasi yang diterima umum berdasarkan data dari makmal bebas..

Jadual norma Alpha-amylase (jumlah amilase dalam darah) pada orang dewasa dan kanak-kanak:

UmurKadar alfa-amilase, u / l
Kanak-kanak di bawah umur 2 tahun5 - 65
Dari 2 hingga 70 tahun24 - 125
Lebih 70 tahun30 - 160

Norma amilase pankreas, yang merupakan sebahagian daripada alpha amylase, ditunjukkan dalam jadual:

UmurKadar alfa-amilase, u / l
Kanak-kanak di bawah 6 bulanTidak lebih daripada 8
Dari 6 hingga 12 bulanSehingga 23
Lebih tua dari 1 tahunTidak lebih daripada 50

Sebab penyimpangan

Penyimpangan dari norma, baik ke atas dan ke bawah, adalah tanda bermulanya atau berpanjangan penyakit tertentu, khususnya saluran gastrointestinal..

Alpha amilase meningkat

Peningkatan pankreas dan alpha-amylase boleh berlaku dengan keadaan berikut:

  • Pankreatitis akut dan kronik. Dalam kes ini, sel-sel organ menghasilkan amilase dalam jumlah yang lebih banyak daripada yang diperlukan;
  • Perubahan tumor dan sista pada tisu organ, serta kehadiran calculi di saluran pundi hempedu. Dalam kes ini, keradangan sekunder berlaku, yang mendorong peningkatan pengeluaran amilase. Penunjuk meningkat kepada 200 U / l;
  • Diabetes. Penyakit ini dicirikan oleh gangguan metabolisme karbohidrat. Dalam kes ini, sebahagian amilase dihantar ke darah dan tidak memenuhi tugas langsungnya, iaitu, ia tidak mengambil bahagian dalam pemecahan karbohidrat;
  • Peritonitis adalah keradangan pada peritoneum. Proses ini mendorong penyebaran keradangan ke semua organ rongga perut, termasuk pankreas;
  • Gondok adalah keradangan kelenjar air liur. Ini menyumbang kepada sedikit peningkatan prestasi;
  • Kegagalan ginjal Seperti yang anda ketahui, amilase meninggalkan tubuh manusia melalui buah pinggang. Walau bagaimanapun, jika fungsi mereka terganggu, enzim ini tidak dikeluarkan sepenuhnya dari darah, yang menyebabkan peningkatan indikatornya;
  • Kehamilan ektopik;
  • Trauma perut;
  • Penyalahgunaan alkohol juga boleh menyebabkan kadar yang lebih tinggi;
  • Makan makanan "salah", iaitu makanan berlemak, salai, goreng, masin dalam jumlah besar.

Kandungan amilase menurun

Sebab-sebab penurunan alpha-amylase dalam darah boleh menjadi:

  • Nekrosis pankreas - kematian bahagian pankreas yang ketara;
  • Hepatitis akut atau kronik. Keadaan ini menimbulkan pelanggaran proses metabolik, termasuk karbohidrat. Dalam kes ini, pankreas dari masa ke masa mengurangkan jumlah enzim yang dihasilkan;
  • Sirosis hati;
  • Proses tumor di pankreas. Ini hanya termasuk tumor (malignan) yang membawa kepada perubahan pada tisu organ. Dalam kes ini, tisu yang diubah tidak dapat menghasilkan enzim;
  • Reseksi (penyingkiran) sebahagian besar pankreas.

Amilase dan pankreatitis

Seperti yang anda ketahui, amilase adalah penanda penyakit pankreas, atau lebih tepatnya pankreatitis. Walau bagaimanapun, perlu diperhatikan bahawa sebarang keradangan pada saluran gastrointestinal dapat menjadi penyebab sedikit peningkatan petunjuk..

Sekiranya indikator amilase pankreas adalah 6 hingga 10 kali lebih tinggi daripada biasa, ini menunjukkan perkembangan keradangan teruk pada organ. Maksudnya, apabila terdapat gejala yang sesuai, pankreatitis akut atau proses kronik yang diperburuk didiagnosis.

Perlu juga diperhatikan bahawa dengan jangka panjang pankreatitis kronik semasa eksaserbasi, indikator dapat meningkat sedikit. Ini disebabkan oleh penyesuaian badan.

Pada jam pertama bermulanya penyakit, peningkatan ketara dalam alpha-amylase ditentukan. Selepas 48 - 72 jam, tahapnya kembali normal.

Adakah anda menyukai artikel itu? Kongsi dengan rakan anda di rangkaian sosial:

Analisis biokimia darah, enzim darah. Amilase, lipase, ALT, AST, dehidrogenase laktat, fosfatase alkali - peningkatan, penurunan prestasi. Punca pelanggaran, analisis analisis.

Dalam ujian darah biokimia, penentuan aktiviti enzim sering digunakan. Apa itu enzim? Enzim adalah molekul protein yang mempercepat tindak balas biokimia dalam tubuh manusia. Istilah enzim sinonim dengan enzim. Pada masa ini, kedua-dua istilah ini digunakan dalam makna yang sama dengan sinonim. Walau bagaimanapun, sains yang mengkaji sifat, struktur dan fungsi enzim disebut enzimologi..

Pertimbangkan struktur kompleks ini - enzim. Enzim terdiri daripada dua bahagian - protein itu sendiri dan pusat aktif enzim. Bahagian protein disebut apoenzim, dan pusat aktif disebut koenzim. Seluruh molekul enzim, iaitu apoenzim ditambah koenzim, disebut holoenzim. Apoenzim selalu diwakili secara eksklusif oleh protein struktur tersier. Struktur tersier bermaksud bahawa rantai linear asid amino diubah menjadi struktur konfigurasi ruang yang kompleks. Koenzim boleh diwakili oleh bahan organik (vitamin B6, B1, B12, flavin, heme, dll.) Atau bukan organik (ion logam - Cu, Co, Zn, dll.). Sebenarnya, pecutan tindak balas biokimia dilakukan dengan tepat oleh koenzim.

Apa itu enzim? Bagaimana enzim berfungsi?

Bahan di mana enzim bertindak dipanggil substrat, dan bahan yang dihasilkan dari tindak balas disebut produk. Selalunya nama enzim terbentuk dengan menambahkan hujung - aza pada nama substrat. Contohnya, suksinat dehidrogenase - memecah suksinat (asid succinic), laktat dehidrogenase - memecah laktat (asid laktik), dan lain-lain. Enzim dibahagikan kepada beberapa jenis bergantung kepada jenis tindak balas yang mereka percepat. Sebagai contoh, dehidrogenase melakukan pengoksidaan atau pengurangan, hidrolase melakukan pembelahan ikatan kimia (trypsin, pepsin adalah enzim pencernaan), dll..

Setiap enzim mempercepat hanya satu tindak balas tertentu dan berfungsi dalam keadaan tertentu (suhu, keasidan persekitaran). Enzim mempunyai perkaitan dengan substratnya, iaitu hanya boleh berfungsi dengan bahan ini. Pengiktirafan substrat "seseorang" diberikan oleh apoenzim. Artinya, proses enzim dapat ditunjukkan sebagai berikut: apoenzim mengenali substrat, dan koenzim mempercepat reaksi bahan yang dikenali. Prinsip interaksi ini disebut ligan - reseptor atau interaksi mengikut prinsip kunci-kunci, iaitu sama seperti kunci individu sesuai dengan kunci, begitu juga substrat individu sesuai dengan enzim.

Darah amilase

Amilase dihasilkan oleh pankreas dan terlibat dalam pemecahan kanji dan glikogen kepada glukosa. Amilase adalah salah satu enzim yang terlibat dalam pencernaan. Kandungan amilase tertinggi terdapat di pankreas dan kelenjar air liur..

Terdapat beberapa jenis amilase - α-amilase, β-amilase, γ-amilase, yang mana penentuan aktiviti α-amilase yang paling meluas. Kepekatan amilase jenis ini ditentukan dalam darah di makmal..

Darah manusia mengandungi dua jenis α-amilase - jenis-P dan jenis-S. Dalam air kencing, terdapat 65% α-amilase jenis-P, dan dalam darah, hingga 60% adalah jenis-S. P-jenis α-amilase urin dalam kajian biokimia disebut diastasis, untuk mengelakkan kekeliruan.

Aktiviti α-amilase dalam air kencing adalah 10 kali lebih tinggi daripada aktiviti α-amilase dalam darah. Penentuan aktiviti α-amilase dan diastase digunakan untuk mendiagnosis pankreatitis dan beberapa penyakit pankreas lain. Pada pankreatitis kronik dan subakut, penentuan aktiviti α-amilase dalam jus duodenum digunakan.

Kadar amilase darah

nama analisisnorma dalam μcatal / lunit pengukuran dalam U / L (U / L)
  • aktiviti amilase darah
16-30 μcatal / l20-100 U / l
  • aktiviti diastase air kencing (amilase)
28-100 μcatal / lhingga 1000 U / l

Amilase darah meningkat

Peningkatan aktiviti α-amilase dalam darah disebut hiperamilasemia, dan peningkatan aktiviti diastase urin disebut hiperamilazuria..

Peningkatan amilase darah dikesan dalam keadaan berikut:

  • pada permulaan pankreatitis akut, maksimum dicapai setelah 4 jam dari permulaan serangan, dan menurun menjadi normal selama 2-6 hari dari permulaan serangan (peningkatan aktiviti α-amilase mungkin 8 kali)
  • dengan pemburukan pankreatitis kronik (sementara aktiviti α-amilase meningkat 3-5 kali)
  • sekiranya terdapat tumor atau batu di pankreas
  • jangkitan virus akut - beguk
  • mabuk alkohol
  • kehamilan ektopik
Apabila amilase air kencing meningkat?
Peningkatan kepekatan amilase dalam air kencing berlaku dalam kes berikut:
  • pada pankreatitis akut, terdapat peningkatan aktiviti diastase sebanyak 10-30 kali
  • dengan pemburukan pankreatitis kronik, aktiviti diastase meningkat 3-5 kali
  • pada penyakit hati yang meradang, terdapat peningkatan aktiviti diastase yang sederhana sebanyak 1.5-2 kali
  • apendisitis akut
  • kolesistitis
  • penyumbatan usus
  • mabuk alkohol
  • pendarahan dari ulser gastrousus
  • dalam rawatan ubat sulfa, morfin, diuretik dan kontraseptif oral
Dengan perkembangan nekrosis pankreas total, barah pankreas dan pankreatitis kronik, aktiviti α-amilase mungkin tidak meningkat.

Amilase darah dan air kencing berkurang

Terdapat keadaan badan di mana aktiviti α-amilase dapat dikurangkan. Kegiatan rendah diastase air kencing dikesan pada penyakit keturunan yang teruk - fibrosis sista.

Dalam darah, penurunan aktiviti α-amilase adalah mungkin setelah serangan pankreatitis akut, dengan nekrosis pankreas, dan juga dengan fibrosis kistik.

Walaupun kenyataan bahawa α-amilase terdapat di buah pinggang, hati dan pankreas, penentuan aktivitinya digunakan terutamanya dalam diagnosis penyakit pankreas.

Cara diuji amilase?

Lipase

Struktur, jenis dan fungsi lipase
Lipase adalah salah satu enzim pencernaan yang terlibat dalam pemecahan lemak, enzim ini memerlukan kehadiran asid hempedu dan koenzim yang disebut kolipase. Lipase dihasilkan oleh pelbagai organ manusia - pankreas, paru-paru, leukosit.

Lipase, yang disintesis di pankreas, mempunyai nilai diagnostik terbesar. Oleh itu, penentuan aktiviti lipase digunakan terutamanya dalam diagnosis penyakit pankreas..

Kadar lipase darah

Kadar aktiviti lipase
  • aktiviti lipase darah
13 - 60U / ml

Apabila lipase darah meningkat?

Apabila tahap lipase darah rendah?

Cara persediaan untuk menjalani ujian lipase?

Untuk menentukan aktiviti lipase, darah diambil dari vena, pada waktu pagi, semasa perut kosong. Malam sebelum ujian, anda tidak boleh mengambil makanan berlemak, pedas dan pedas. Sekiranya berlaku kecemasan, darah dari urat didermakan tanpa mengira waktu hari dan persiapan sebelumnya. Pada masa ini, untuk menentukan aktiviti lipase, kaedah imunokimia atau kaedah enzimatik paling sering digunakan. Kaedah enzimatik lebih pantas dan memerlukan sedikit kelayakan kakitangan.

Lactate dehydrogenase (LDH)

Kadar dehidrogenase laktat darah (LDH)

Kadar LDH darah
  • dewasa
0,8-4 μmol / j * l140-350 U / l
  • bayi baru lahir
2.0-8 μmol / j * l400-700 U / l

Nilai diagnostik isoform LDH

Untuk diagnosis pelbagai penyakit, penentuan aktiviti isoform LDH lebih bermaklumat. Sebagai contoh, dengan infark miokard, terdapat peningkatan LDH1 yang ketara. Untuk pengesahan makmal mengenai infark miokard, nisbah LDH1 / LDH2 ditentukan, dan jika nisbah ini lebih besar daripada 1, maka orang itu mengalami infark miokard. Walau bagaimanapun, ujian sedemikian tidak banyak digunakan kerana kos dan kerumitannya yang tinggi. Biasanya, jumlah aktiviti LDH ditentukan, yang merupakan jumlah keseluruhan aktiviti semua isoform LDH.

LDH dalam diagnosis infark miokard
Mari kita pertimbangkan nilai diagnostik untuk menentukan jumlah aktiviti LDH. Penentuan aktiviti LDH digunakan untuk diagnosis terlambat infark miokard, kerana peningkatan aktivitinya berkembang 12-24 jam setelah serangan dan dapat bertahan pada tahap tinggi hingga 10-12 hari. Ini adalah keadaan yang sangat penting ketika memeriksa pesakit yang dimasukkan ke hospital setelah serangan. Sekiranya peningkatan aktiviti LDH tidak signifikan, ini bermaksud bahawa kita berhadapan dengan infark fokus kecil, jika sebaliknya, peningkatan aktiviti adalah jangka panjang, ini bermaksud kita bercakap mengenai infark yang luas. Pada pesakit dengan angina pectoris, aktiviti LDH meningkat dalam 2-3 hari pertama setelah serangan.

LDH dalam diagnosis hepatitis
Kegiatan jumlah LDH dapat meningkat dalam hepatitis akut (disebabkan oleh peningkatan aktiviti LDH4 dan LDH5). Pada masa yang sama, aktiviti LDH serum meningkat pada minggu-minggu pertama dalam tempoh icteric, iaitu dalam 10 hari pertama.

Norma LDH pada orang yang sihat:

Peningkatan aktiviti LDH pada orang yang sihat (fisiologi) adalah mungkin setelah aktiviti fizikal, semasa kehamilan dan setelah minum alkohol. Kafein, insulin, aspirin, acebutolol, cephalosporins, heparin, interferon, penisilin, sulfonamida juga menyebabkan peningkatan aktiviti LDH. Oleh itu, semasa mengambil ubat ini, seseorang mesti mengambil kira kemungkinan peningkatan aktiviti LDH, yang tidak menunjukkan adanya proses patologi di dalam badan..

Punca peningkatan LDH darah

Bagaimana untuk diuji untuk LDH?

Alanine aminotransferase (ALT, ALT)

Norma darah Alanine aminotransferase (ALT / ALT)

Norma ALT / ALT
  • untuk lelaki
hingga 40U / L
  • untuk para wanita
hingga 32U / L


Peningkatan aktiviti ALT pada orang yang sihat (fisiologi) boleh disebabkan oleh pengambilan ubat tertentu (antibiotik, barbiturat, ubat, ubat antineoplastik, kontraseptif oral, ubat anti-radang bukan steroid, dicoumarin, echinacea, valerian), latihan fizikal yang teruk, trauma. Juga, aktiviti ALT yang tinggi diperhatikan pada remaja dalam tempoh pertumbuhan intensif..

ALT dalam diagnosis penyakit hati
Dalam diagnosis keadaan patologi badan, peningkatan aktiviti ALT adalah tanda spesifik penyakit hati akut. Peningkatan aktiviti ALT dalam darah dikesan 1-4 minggu sebelum bermulanya gejala penyakit dan 7-10 hari sebelum tahap maksimum bilirubin dalam darah muncul. Peningkatan aktiviti ALT pada penyakit hati akut adalah 5-10 kali. Peningkatan aktiviti ALT untuk waktu yang lama atau peningkatannya pada peringkat akhir penyakit menunjukkan bermulanya nekrosis hati besar-besaran.

Sebab ALAT tinggi (ALAT)

Aktiviti ALT yang tinggi dalam darah dikesan dengan adanya patologi seperti itu:

  • hepatitis akut
  • sirosis
  • penyakit kuning obstruktif
  • pemberian ubat hepatotoksik (contohnya, beberapa antibiotik, keracunan garam plumbum)
  • pereputan tumor besar
  • barah hati atau metastasis hati
  • penyakit bakar
  • infark miokard yang luas
  • kecederaan traumatik pada tisu otot
Pesakit dengan mononukleosis, alkoholisme, steatosis (hepatosis) yang telah menjalani pembedahan jantung juga mungkin mengalami sedikit peningkatan dalam aktiviti ALT..

Pada penyakit hati yang teruk (sirosis teruk, nekrosis hati), apabila jumlah sel hati aktif menurun, serta dengan kekurangan vitamin B6, penurunan aktiviti ALT diperhatikan dalam darah.

Cara diuji untuk ALT (ALT)?

Aminotransferase Aspartat (AST, AsAT)

Norma Aspartat Aminotransferase (AST / AsAT)

Nilai aktiviti AST yang lebih tinggi pada orang yang sihat (fisiologi) adalah mungkin dengan aktiviti otot yang berlebihan, dengan mengambil ubat-ubatan tertentu, misalnya, echinacea, valerian, alkohol, vitamin A dosis tinggi, parasetamol, barbiturat, antibiotik, dll..

Norma AST / ASAT
  • untuk lelaki
15-31U / L
  • untuk para wanita
20-40U / L

Aktiviti AST dalam serum darah meningkat 4-5 kali semasa infark miokard dan kekal selama 5 hari. Sekiranya aktiviti AST dijaga pada tahap tinggi dan tidak menurun dalam masa 5 hari selepas serangan, maka ini menunjukkan prognosis yang tidak baik untuk pesakit dengan infark miokard. Sekiranya masih terdapat peningkatan aktiviti enzim dalam darah, maka fakta ini menunjukkan pengembangan zon serangan jantung.

Dengan nekrosis atau kerosakan sel hati, aktiviti AST juga meningkat. Lebih-lebih lagi, semakin tinggi aktiviti enzim, semakin besar tahap kerosakannya.

Mengapa Aspartate Aminotransferase (AST, AsAT) meningkat?

Peningkatan aktiviti AST darah terdapat dalam kes berikut:

  • hepatitis
  • nekrosis hati
  • sirosis
  • alkoholisme
  • barah hati dan metastasis hati
  • infarksi miokardium
  • penyakit keturunan dan autoimun sistem otot (Duchenne muscular dystrophy)
  • mononukleosis
  • hepatosis
  • kolestasis
Terdapat sebilangan keadaan patologi lain di mana peningkatan aktiviti AST juga berlaku. Keadaan ini termasuk - luka bakar, trauma, strok panas, keracunan dengan cendawan beracun.

Aktiviti AST rendah diperhatikan dengan kekurangan vitamin B6 dan adanya kerosakan hati yang luas (nekrosis, sirosis).

Walau bagaimanapun, klinik menggunakan penentuan aktiviti AST terutamanya untuk mendiagnosis kerosakan pada jantung dan hati. Dalam keadaan patologi lain, aktiviti enzim juga berubah, tetapi perubahannya tidak spesifik, oleh itu, tidak mewakili nilai diagnostik yang tinggi.

Pekali De Ritis. Cara memberitahu serangan jantung akibat kerosakan hati

Untuk perbezaan diagnosis kerosakan hati atau jantung, pekali de Ritis digunakan. Pekali de Ritis adalah nisbah aktiviti AST / ALT, yang biasanya 1.3. Peningkatan koefisien de Ritis di atas 1.3 adalah ciri infark miokard, dan penurunannya di bawah 1.3 dikesan pada penyakit hati.

Alkali Fosfatase (ALP)

Kadar fosfatase alkali darah

  • dewasa
30-90U / L
  • remaja
sehingga 400U / L
  • mengandung
hingga 250U / L
Aktiviti fosfatase alkali dalam darah orang yang sihat (peningkatan fisiologi) meningkat dengan kekurangan vitamin C, kalsium dan kekurangan fosfor dalam dos berlebihan, mengambil pil perancang, persediaan hormon estrogen dan progesteron, antibiotik, sulfonamida, magnesia, omeprazole, ranitidine, dll..

Fosfatase alkali dalam diagnosis penyakit hati dan saluran empedu
Penentuan aktiviti fosfatase alkali sekiranya disyaki penyakit hati mempunyai kekhususan dan nilai diagnostik yang tinggi. Dengan penyakit kuning obstruktif, aktiviti ALP darah meningkat 10 kali ganda berbanding dengan norma. Definisi penunjuk ini digunakan untuk pengesahan makmal mengenai bentuk penyakit kuning ini. Pada tahap yang lebih rendah, peningkatan aktiviti ALP berlaku pada hepatitis, kolangitis, kolitis ulseratif, jangkitan bakteria usus dan tirotoksikosis.

Kepentingan fosfatase alkali dalam penyakit tulang dan trauma
ALP adalah enzim penanda osteosintesis, iaitu peningkatan aktiviti penyakit tulang atau metastasis tumor ke tulang, serta penyembuhan patah tulang..

Sebab peningkatan fosfatase alkali

Punca Tahap Fosfatase Alkali Rendah

Cara diuji untuk fosfatase alkali?

Untuk menentukan aktiviti ALP, darah diambil dari vena, pada waktu pagi, semasa perut kosong. Tidak perlu diet khas. Adalah perlu untuk memperhatikan fakta bahawa beberapa ubat dapat mengurangkan atau meningkatkan aktiviti fosfatase alkali, jadi anda perlu berjumpa doktor sama ada ada baiknya berhenti mengambil ubat ini untuk jangka masa yang singkat. Di makmal moden, aktiviti enzim dinilai berdasarkan kadar tindak balas enzimatik. Kaedah ini mempunyai kekhususan, kesederhanaan, kebolehpercayaan yang tinggi dan tidak memerlukan banyak masa untuk analisis..

Oleh itu, kami memeriksa enzim utama, aktiviti yang ditentukan dalam ujian darah biokimia. Harus diingat bahawa diagnosis tidak boleh hanya berdasarkan data makmal, perlu mengambil kira sejarah, klinik dan data dari pemeriksaan lain. Oleh itu, disarankan untuk menggunakan data yang diberikan untuk berunding, tetapi jika ada penyimpangan dari norma yang dikesan, anda harus berjumpa doktor.

Penerbitan Mengenai Cholecystitis

Apa yang diam oleh doktor. Wormwood terhadap...

Lipomatosis

Wormwood adalah tumbuhan perubatan yang sangat berharga. Kisah mengenai dia sudah lama berlaku. Di antara orang Slavia kuno, kayu cacing dianggap sebagai tumbuhan kultus dengan kemampuan untuk membersihkan dunia rohani dan jasmani..

Adakah arang aktif membantu atau menyebabkan sembelit?

Lipomatosis


Apabila tablet yang dihancurkan digabungkan dengan air, pembubaran lengkap tidak berlaku. Penting untuk diminum dan sedimen yang dihasilkan untuk mencapai kesan penyerap maksimum